Реферат:Белки в организме человека
Из всего многообразия благ, даруемых нам цивилизацией, одно из первых мест занимает возможность употреблять пищу, наиболее подходящую нам по вкусу. Однако часто в погоне за вкусовыми ощущениями мы забываем о том, что первейшая задача пищи - не удовлетворение «вкусовых» запросов,а снабжение организма всеми необходимыми ему веществами. Кроме того,пища является источником энергии для организма, ее материализованной формой. Преобразование пищи в энергию происходит в процессе пищеварения.
[sms]
Одним из ценнейших источников энергии организма являются белки. Однако не стоит умалять важность их роли в жизнедеятельности организма, приписывая им лишь «энергетическую»- функцию. Белки незаменимы, и попытки компенсировать недостаток белка избытком углеводов или жиров неизменно приводят к гибели экспериментальных животных. Следовательно, функции белков намного шире, чем снабжение организма энергией.
СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
Белки представляют собой природные полимеры, состоящие из аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Состав жет быть простым (протеины) и сложным (протеиды). Протеины - лекулы которых состоят только из белковых компонентов, т. е. аминокислотных остатков. В составе протеидов есть как белковая высокомолекулярная часть, так и небелковая.
Функции белков в организме необычайно многочисленны. Они являются катализаторами ряда процессов (ферменты), исполняют транспортные функции (гемоглобин), являются строительным материалом клеток и т.д.
Молекулы белков огромны.Это означает, что существует неисчерпаемое число вариантов построения белка, а следовательно, и возможных белковых молекул. Отсюда большое разнообразие свойств и возможных фунукций , которые сможет исполнять данная молекула.
Количество взаимодействий , в которые может вступать данная молекула белка, в принципе, огромно. Химические свойства белковой молекул как от радикалов аминокислотных остатков в составе полипептидных, и от порядка их соединения между собой и влияния, оказываемого одним радикалом на другой.
Многие белки обладают способностью катализировать химические реакции в организме человека или животного. Часто им нельзя найти аналога, полученного путем лабораторного синтеза, или заменить их в реакции другим соединением.
ПРЕВРАЩЕНИЕ БЕЛКОВ В ОРГАНИЗМЕ
Попадая в организм , белки распадаются на составные части - аминокислоты. Они используются для построений тканей тела.
Организм не может использовать для питания сам белок, и вот почему. Во - первых, каждый орган и каждая ткань содержат свой специфический белок.Для его построения необходимо, чтобы в распоряжения органа был "строительный материал" - аминокислоты, а недругой белок, не подходящий по строениям и свойствам. Во- вторых , молекулы белков огромны, их всасывание в кровь через стенки кишечника не возможно.Аминокислоты и другие продукты разложения белков всасываются гораздо легче, поскольку их молекулы намного меньше по размеру.
Белки распадаются на аминокислоты путем гидролиза или гидролитического распада.
Наиболее интенсивно гидролиз белков протекает в органах и тканях пищеварительной системы человека и животных и в запасающих органах растений. В значительно меньшей степени этот процесс протекает в клетке.
В зависимости от конечных продуктов гидролиз делят на частичный и полный. Продуктами частичного гидролиза являются пептиды; в молекуле белка распадаются некоторые пептидные связи. Ферменты, ускоряющие эту реакцию, называют протеииазами. В большинстве случаев разрыв пептидных связей обусловливается находящимися по соседству радикалами.
Полный гидролиз белков приводит к образованию аминокислот. Данные реакции катализируются ферментами пептидазами.
Можно сказать,что любой гидролиз белков проходит до образования аминокислот, а образование пептидов - это промежуточная часть процесса.
Полученные в результате гидролиза белков аминокислоты в организме могут вступать в реакции трёх типов:
• реакции по аминогруппе;
• реакции по карбоксильной группе;
• реакции по радикалу аминокислоты.
Реакции по аминогруппе
Реакции по аминогруппе
Реакций по аминогруппе всего две: это дезаминирование и переаминирование.
Дезаминирование протекает четырьмя путями:
1) окислительное дезоминирование;
Реакции переаминирования играют значительно меньшую роль, поэтому в рамках данного реферата не рассматриваются.
Реакция по карбоксильной группе
Основной реакцией данного типа является реакция декарбоксилирования. Наиболее интенсивно она протекает в микроорганизмах, хотя в тканях животых и растений она также осуществляется.
Общая схема реакции декарбоксилирования:
Амины, полученные в результате данной реакции, называются биогенными, т.к. образуются они в живых организмах как продукты жизнедеятельности и обладают высокой физиологической активностью.
Реакции по радикалу
Общей схемы реакций данного типа нет и не может быть - их про зависит от природы радикала. Поэтому рассмотрим только одну из них.
Последовательным окислением и декарбоксилированием цистеина получают таурин - соединение, принимающее активное участие во всасывании жиров:
ПРОЦЕССЫ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА В ОРГАНИЗМЕ
Нельзя говорить отдельно о построении или деструкции белков в организме, поскольку эти процессы протекают в тесной и неразрывной связи. a-аминокислоты , попадающие в организм в составе продуктов питания, образуют единую смесь с а- аминокислотами, освобождающихся при распаде белков. Полученная смесь а- аминокислот находится и внутри клеток , и в межклеточной жидкости и принемает активное участие в обмене веществ.
В процесе аминокислотного обмена протекает три типа реакции . Рассмотрим их.
Все азотсодержащие вещества подвергаются обмену с образованием одного продукта - аммиака. Если бы аммиак не выводился из организма, он привёл привел бы к немедленному отравлению, поскольку аммиак - сильнейший клеточный яд. Однако в результате его превращения в мочевину он выводится из организма. Рассмотрим два пути превращения азота а-аминокислот в мочевину.
Из амиака, диоксида углерода и АТР (аденозин-В,-трифосфата) образуется карбамилфосфат. Последний под действием орнитина образует цитруллин. Взаимодействуя с аспарагиновой кислотой, цитруллин превращается в сукциниласпарагин, расщепление которого даёт аргинин, а далее орнитин и мочевину:
Возможен и другой путь а-аминокислоты подвергаются трансаминированию с образованием глутаминовой кислоты. Дальнейшее трансоминирование приводит к образованию аспарогиновой кислоты , которая затем превращается в аргинин. Дальше из аргенина образуется мочевина по уже рассмотренному механизму:
[/sms]
